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Acides aminés et protéines : structure et fonctions
Les protéines sont des polymères d'acides aminés. Un acide aminé possède un carbone α lié à un groupe amine (NH3+ à pH physiologique), un groupe carboxylate (COO-), un hydrogène et une chaîne latérale R qui définit ses propriétés (apolaire, polaire, acide, basique). Vingt acides aminés sont codés par le génome ; neuf sont indispensables chez l'adulte : histidine, isoleucine, leucine, lysine, méthionine, phénylalanine, thréonine, tryptophane et valine. Les trois BCAA (leucine, isoleucine, valine) possèdent une chaîne ramifiée.
Propriétés acido-basiques
À pH physiologique, un acide aminé est un zwittérion. Sa charge nette dépend du pH : il possède un point isoélectrique (pI), où la charge nette est nulle. Pour un acide aminé neutre, pI = (pKa1 + pKa2)/2 ; pour un acide aminé à chaîne latérale ionisable, on prend la moyenne des deux pKa encadrant la forme neutre. Cette notion sous-tend l'électrophorèse et la chromatographie. L'histidine, dont le pKa de la chaîne latérale est proche de 6, est un bon tampon à pH 7.
Les quatre niveaux de structure
- Primaire : séquence des acides aminés unis par des liaisons peptidiques.
- Secondaire : hélices α et feuillets β, stabilisés par des liaisons hydrogène.
- Tertiaire : repliement tridimensionnel (liaisons hydrogène, ponts disulfure, interactions hydrophobes et ioniques).
- Quaternaire : assemblage de plusieurs chaînes (l'hémoglobine est un tétramère).
La fonction dépend de la forme. Une dénaturation (chaleur, pH extrême) détruit les niveaux supérieurs sans casser les liaisons peptidiques ; c'est pourquoi une forte fièvre ou une acidose intense peut altérer des enzymes. Les chaperonnes (protéines de choc thermique, HSP) aident au repliement, et leur expression augmente à l'effort.
Rôles
Dans le muscle, l'actine et la myosine assurent la contraction, la titine le maintien structurel, la myoglobine le stockage d'oxygène. D'autres protéines sont des enzymes, des récepteurs, des transporteurs (GLUT4, albumine, hémoglobine) ou des hormones peptidiques (insuline).
Exemple sportif : la comparaison des sources de protéines s'appuie sur leur composition en acides aminés indispensables et leur digestibilité ; la teneur élevée en leucine (de l'ordre de 10 % des acides aminés des protéines de lactosérum, valeur variable selon la source) explique en partie leur effet sur la synthèse protéique (voir chapitre mTOR).
🎯 À retenir
- Neuf acides aminés indispensables chez l'adulte.
- Charge nette dépend du pH ; pI = pH de charge nulle.
- Quatre niveaux de structure ; la fonction dépend de la forme 3D.
- La dénaturation casse la structure 3D, pas la liaison peptidique.
- Les BCAA sont leucine, isoleucine et valine.
⚠️ Erreurs fréquentes
- Croire que tout acide aminé « non essentiel » est inutile : il est simplement synthétisable.
- Confondre dénaturation et hydrolyse des protéines.
- Oublier que la charge d'un acide aminé change avec le pH (voir calculateur).
Pour s'entraîner
✅ QCM : Biochimie, métabolisme et biologie cellulaire 🃏 Fiches
Calculateurs liés
- Cinétique de Michaelis-Menten : vitesse, Km et Vmax
- Énergie libre de l'hydrolyse de l'ATP (ΔG réel)
- Bilan ATP d'un substrat : glucose, glycogène ou palmitate
- Charge nette d'un acide aminé selon le pH (Henderson-Hasselbalch)
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